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生物催化工程 - 中国高校教材图书网
书名： 生物催化工程
ISBN：978-7-5628-2428-2 条码：
作者： 许建和  相关图书 装订：平装
印次：1-1 开本：大32开
定价： ￥49.80　 折扣价：￥44.82
折扣：0.90 节省了4.98元 		字数： 744千字
出版社： 华东理工大学出版社 页数：
发行编号： 每包册数：
出版日期： 2008-11-01
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内容简介：
本书内容主要包括:绪论(介绍生物催化的基本概念、主要内容与发展趋势),基础知识(介绍生物催化的微生物学基础、应用酶学基础、手性化学基础、生物有机化学与生物催化等生物催化基本知识与理论)，以及生物催化工程在现代科学技术中的应用。
本书适合生物工程和生命科学等专业高年级本科或研究生使用,也可供相关科技人员参考。

作者简介：
 
章节目录：
1绪论
11生物加工与生化工程1
12生物催化工程1
121生物催化工程的学科背景1
122生物催化工程的内涵与外延2
13生物催化在手性合成中的应用4

131生物催化的不对称氧化还原7

132水解酶催化的对映选择性合成8
14工业生物催化发展动态及名家观点10

141生物催化的最新技术进展10

142生物催化的成功实例14

143生物催化的未来15
参考文献17
2生物催化剂的发现
21概述20

211生物催化剂的基本概念20

212生物催化剂的来源与多样性20

213生物催化剂的发现和筛选21
22微生物酶的筛选策略23

221常规生物催化剂筛选的一般策略23

222从极端微生物中筛选极端酶的策略29

223不可培养生物催化剂的发现策略30
23微生物和酶的一般筛选方法31
231从自然界发现产酶微生物31

232生物催化剂的高效筛选35
24菌种选育37

241自然选育37

242诱变选育38
25从基因组DNA筛选酶的方法41

251从土壤和水样提取基因组DNA41

252土壤微生物DNA的文库构建42
参考文献43
3生物催化剂的改造
31概述44

311分子生物学基本知识45

312基因工程原理45
32生物催化剂的有理设计48

321有理设计的工具48

322有理设计的目标49

323其他50

324小结与展望51
33生物催化剂的定向进化52

331定向进化的基本方法53

332关于定向进化方法的讨论58

333从实验室到市场59

334生物催化剂的高通量筛选60

335结论61
34生物催化剂的组合改造61
35生物催化剂改造总结和展望62
参考文献63
4微生物酶的发酵生产
41产酶微生物菌种65

411对产酶菌种的要求65

412常见的产酶微生物66

413产酶菌种的保藏67

414产酶菌种的退化与活化复壮68
42产酶培养基69
421微生物发酵与产酶原料69

422培养基配制与灭菌72
43种子培养与发酵产酶76

431产酶发酵工艺流程76

432产酶发酵方法77

433种子扩大培养78

434无菌操作的接种技术78
44微生物生长与发酵产酶动力学79

441微生物的生长繁殖规律79

442发酵产酶的模式80

443细胞生长动力学80

444产酶动力学81
45发酵条件对产酶的影响81

451温度82

452pH82

453溶解氧(供氧)82

454搅拌83

455泡沫83

456湿度84
46发酵染菌和防治84

461杂菌污染的途径84

462杂菌污染的原因分析及防止措施84

463噬菌体的危害和防止措施85
47工业用生物催化剂与酶制剂86

471工业用生物催化剂的要求86

472商品酶的剂型86
参考文献87
5酶的提取纯化与表征
51酶提取纯化的基本原理及分类88

511酶的提取88

512酶的纯化88

513酶的纯度检验89
52利用目标产物酶和杂蛋白溶解度差异的提取纯化方法90

521改变离子强度——盐析法90

522改变pH和温度91

523改变介电常数91
53利用液液分配系数差异的提取纯化方法92

531双水相系统萃取法原理及应用92

532主要的影响因素92

533双水相萃取的改进93
54利用大小和形状差异的提取纯化方法93

541离心分离93

542凝胶过滤94

543膜分离法——超滤与透析95
55利用电荷性质差异的提取纯化方法96

551离子交换法96

552电泳技术97
56以稳定性差异为依据的提取纯化方法97

561选择性热变性97

562酸碱变性97

563表面变性97
57利用特异亲和性质差异的提取纯化方法98

571亲和层析98

572免疫吸附层析99

573染料配体亲和层析99

574共价层析100
58利用疏水作用差异的提取纯化方法100
59其他分离提纯方法101
510纯化方法评估与选择102

5101纯化方案设计102

5102酶纯化方法的选择104

5103酶的保存104
511酶性质的表征及其方法104

5111蛋白质的浓度105

5112蛋白质的纯度105

5113酶的活性108

5114酶等电点及氨基酸分析113

5115酶光谱和肽谱113
参考文献114
6酶和细胞的固定化
61概述115

611固定化酶的产生和发展115

612固定化酶的含义及特点116

613固定化细胞117
62酶的固定化117

621固定化酶的制备原则和方法分类117

622非共价结合法固定化酶119

623共价结合法固定化酶120

624交联法固定化酶122

625包埋法固定化酶123
63固定化酶的性质124

631酶活力124

632稳定性124

633固定化酶的最适温度变化125

634固定化酶的最适pH变化125

635底物特异性125
64固定化酶的应用125

641固定化酶在工业生产中的应用126

642固定化酶在分析检测方面的应用126

643固定化酶在临床检验、治疗以及新药剂开发方面的应用127

644固定化酶在环境监测和治理方面的应用128

645固定化酶技术在能源新技术开发方面的应用129

646固定化酶技术为生命科学领域的研究提高新的技术手段129
65细胞的固定化129

651固定化细胞的特点130

652细胞固定化方法131

653固定化细胞的应用133
66原生质体固定化133

661原生质体固定化的作用133

662原生质体固定化的基本原理与方法134

663固定化原生质体的应用135
参考文献135
7生物催化介质系统
71概述137
72典型的生物催化介质系统137

721单一的水或缓冲溶液系统138

722均相水有机溶剂系统138

723水有机溶剂两相系统138

724乳状液或微乳液系统139

725微水有机溶剂均相系统140

726超临界流体系统140

727离子液体介质系统141

728无溶剂或寡溶剂反应系统142
73非水溶剂的影响及其选择原则142

731非水溶剂对酶选择性的影响142

732非水溶剂对酶稳定性的影响143

733非水溶剂的选择原则144
74水活度的影响及其控制方法145

741酶的柔性与“必需水”145

742水的活度与酶的活性146

743水活度缓冲体系147
75添加剂对非水相生物催化反应的影响147

751无机盐类添加剂148

752有机助溶剂148

753多醇类添加剂148

754表面活性剂149
76非水介质中酶的活化方法150

761有机相酶的活力为何不及水相150

762如何提高有机相中酶的催化活力152
77非水相生物催化的主要特征154

771酶在有机溶剂中的催化活性154

772酶在有机溶剂中的稳定性154

773溶剂对酶选择性的调控作用154

774非水相酶催化的其他特征156
78非水介质中脂肪酶催化的手性拆分反应157

781脂肪酶催化的有机合成反应157

782外消旋体的拆分方法157

783脂肪酶的手性识别机理158

784脂肪酶拆分外消旋体的实例159

785脂肪酶拆分的工业应用164
参考文献165
8酶反应动力学
81酶的基本动力学169

811MichaelisMenten方程169

812BriggsHaldane改进的米氏方程170

813米氏方程的意义171

814米氏方程中Km、 vmax的测定172
82KingAltman法推导酶动力学方程174
83酶的抑制动力学181

831酶的可逆抑制181

832酶的不可逆抑制186
参考文献190
9生物催化反应器
91生物催化反应器概述192

911生物催化反应器的基本概念192

912生物反应器的特点193

913生物反应器的分类193

914生物反应器的研究内容和发展趋势194
92生物反应器设计基础195

921生物反应器设计的生物学基础195

922生物反应器中的混合与传热196

923理想的生物反应器模型197
93几种主要的生物反应器介绍201

931机械搅拌式生物反应器201

932鼓泡式和气升式生物反应器209

933自吸式生物反应器211

934厌氧生物反应器212

935固态发酵用生物反应器214

936固定床、流化床生物反应器215

937膜生物反应器216
94生物反应器的设计与放大219

941生物反应器的设计219

942生物反应器的放大225
参考文献230
10生物催化产品分离工程
101概述232

1011生物催化反应的类型及其产业化简况232

1012生物催化产品分离工程的基本内容233
102细胞及不溶性物质的去除234

1021酶反应液或细胞转化液的预处理234

1022固液分离235
103溶剂萃取237

1031溶剂萃取分离的物理化学基础237

1032萃取过程取决于溶剂的特性237

1033萃取过程还取决于水相中溶质的特性238

1034萃取过程的操作方式及计算239

1035离子对／反应萃取240
104树脂法241

1041树脂的分类241

1042吸附树脂243

1043离子交换树脂244
105膜分离247

1051膜分离技术的类型和定义247

1052膜及其组件248

1053分离机理和膜中迁移方程式251

1054浓差极化和膜污染252

1055膜过滤的应用253
106沉淀法253

1061等电点沉淀法254

1062有机溶剂沉淀法254

1063生成盐类复合物的沉淀法254
107色层分离法255

1071前言255

1072色层分离法的基本概念256

1073生物小分子产品生产中常用的色层分离法257
108液体蒸发259

1081基本概念259

1082常用的浓缩方法和设备260
109结晶和重结晶法262

1091结晶262

1092过饱和溶液的形成263

1093晶核的形成264

1094晶体的生长265

1095重结晶265

1096应用实例266
1010固体干燥266

10101生物材料水分的性质及干燥的原理266

10102干燥速度及其影响因素267

10103干燥工艺的确定和干燥器的选型268

10104生物产品常用的干燥方法268
1011产品的验证和鉴定271

10111用新工艺生产已知(原有)产品的验证272

10112结构未知的新产品鉴定273
参考文献274
11氧化酶
111单加氧酶275

1111C—H键羟化酶275

1112烯烃环氧化酶284

1113BaeyerVilliger单加氧酶290

1114单加氧酶小结301
112双加氧酶301

1121双加氧酶在芳烃代谢中的作用301

1122芳烃双加氧酶的结构、分类及催化的反应类型302

1123芳烃双加氧酶催化的芳烃双羟基化303

1124酶法、化学酶法获得非寻常顺二氢二醇对映异构体307

1125芳烃顺二氢二醇在有机合成中的应用308

1126其他双加氧酶309
113过氧化酶311

1131过氧化酶的活性中心结构及反应机理311

1132过氧化酶催化的反应312

1133过氧化酶小结319
参考文献319
12还原酶
121手性化合物简介323
122生物法还原羰基化合物合成手性仲醇323

1221手性仲醇的用途及合成方法323

1222生物催化羰基不对称还原在手性合成中的应用326
123生物法还原羰基化合物的机理328
124生物法还原羰基化合物的研究现状328

1241酶源328

1242离体还原酶的反应330

1243整细胞生物还原336
参考文献340
13脂肪酶
131脂肪酶的来源与获得344

1311脂肪酶的来源344

1312产脂肪酶微生物的筛选346

1313脂肪酶的发酵生产346
132脂肪酶活力的测定347

1321脂肪酶活力测定的底物347

1322底物的乳化347

1323脂肪酶活力的检测方法348
133脂肪酶的性质、催化特性、结构和作用机理349

1331不同来源脂肪酶的相对分子质量349

1332不同来源脂肪酶的最适pH和最适温度350

133.3脂肪酶活性的影响因子350

1334脂肪酶的界面活化机理350

1335脂肪酶分子结构中的“α／β水解酶折叠”352

1336脂肪酶催化残基的确定353

1337包括两个四面体中间体的脂肪酶催化反应的机理353

1338脂肪酶催化的反应353
134脂肪酶的选择性354

1341脂肪酶的底物选择性354

1342脂肪酸或酰基供体的选择性355

1343区域或位置选择性355

1344立体选择性355

1345非选择性355

1346脂肪酶选择性的分子基础355

1347影响酶选择性的因素356
135脂肪酶的工业应用357

1351食品工业、油脂修饰357

1352洗涤剂工业中的应用363

1353皮革生产中的应用365

1354利用脂肪酶拆分手性化合物365

1355可生物降解高分子化合物的合成375
参考文献376
14环氧水解酶
141概述379

1411环氧水解酶的生理功能379

1412环氧水解酶的催化机理380

1413一些高选择性的环氧水解酶生产微生物菌株382
142环氧水解酶的生产及改造384

1421环氧水解酶的生产384

1422环氧水解酶的基因克隆与定向进化384

1423环氧水解酶的纯化385

1424环氧水解酶的固定化385
143环氧水解酶催化反应的区域选择性386
144环氧水解酶催化的环氧化物水解387

1441经典动力学拆分387

1442内消旋环氧化物的不对称化391

1443对映会聚水解391

1444非天然亲核试剂393
145环氧水解酶生物催化反应器394

1451单一水相催化394

1452两相催化395

1453膜反应器转化395
146总结与展望397
参考文献397
15糖苷酶及其在合成反应中的应用
151糖苷酶的介绍402

1511糖苷酶的研究进展402

1512糖苷酶的分类402

1513糖苷酶的命名和底物专一性402

1514糖苷酶的作用机制403
152糖苷酶在合成反应中的应用403

1521糖苷类化合物的简介403

1522糖苷化合物的生产方法404

1523糖苷酶合成糖苷化合物404
153糖苷酶的合成反应406

1531逆水解反应406

1532转糖苷化反应407

1533新型体系中的糖苷化反应407

1534糖苷化反应的区域选择性409
154酶法扩大生产糖苷化合物410

1541衡量比较各种生产方法的标准410

1542用于糖苷化反应的生物反应器411

1543糖苷化反应产物的下游处理412

1544糖苷化反应工业生产的成本评估412
参考文献413
精彩片段：
生物催化剂的改造

31概述

达尔文进化论认为突变和自然选择法则造就了生命世界的丰富繁杂。进化法则的结果体现在所有的层面，大至生命令人惊叹的多样性，小至单个蛋白质分子。

生物催化剂包括酶和整细胞催化剂,它们都是进化法则的产物。更具体地说,是自然界中生物体为了行使特定的生理功能而经过长期进化的产物。当它们被应用于人工催化环境时,就会出现催化效率、专一性和稳定性等各方面的局限性。

由于上述种种局限性,传统的生物催化都是设计催化过程去适应已有的生物催化剂。随着人们对生物催化剂改造能力的增强,人们开始改造生物催化剂以适应特定的生物催化过程。我们希望最终能够先设计理想的催化过程,然后再去寻找并改造得到理想的生物催化剂。

生物催化剂包括酶和细胞,大部分生物催化反应使用酶或者固定化酶。而对于膜结合酶或需辅因子的酶以及一些多酶复合物来说,提取的难度太大或成本太高。这时使用整细胞催化剂可能更切合实际。

许多天然酶已经在食品和精细化工等工业领域中发挥着重要的催化作用。天然酶在漫长的进化过程中得到优化,往往只在特定的生物体中行使特定的生物功能。而大规模工业生物催化和酶天然催化的反应条件差别很大,对酶的要求也不尽相同:①工业生物催化要求将高浓度底物转化为高浓度产物;而天然酶在活细胞的复杂代谢网络中往往受自身底物或产物抑制;②工业生物催化要求酶能长期保持催化活力;而活细胞要求蛋白质能够快速更新,以便于代谢调控;③许多工业生物催化需要在非天然环境，如非水溶剂中进行;而天然酶一般不需要适应这样的环境；④工业生物催化往往作用的是非天然底物,是酶从来没有面对过的。为了使酶适合于特定的人工催化环境,我们需要运用我们自己的法则来改造酶。

化学修饰,特别是固定化,是生物催化剂改造的有效方法。蛋白酶、氨基转移酶和氧化还原酶的修饰近来取得了一定的进展［1］,而固定化则是更为通用和成功的技术手段。以前的酶工程基本上就等同于固定化酶工程。固定化方法近年来也有较大发展［2］。

随着基因工程、结构生物学和生物信息学的发展,酶的改造进入了蛋白质工程时代。蛋白质工程的方法基础——定点突变早在1978年就已经报道。1982年, 定点突变技术被用来研究蛋白质的结构与功能关系,1984年蛋白质工程使得酪氨酰tRNA合成酶的活力提高。以后的10年,蛋白质工程处于它的黄金时代: 基因克隆、寡聚核苷酸合成成为实验室常规技术,定点突变成为蛋白质化学和酶学研究的标准技术。蛋白质工程改造过的蛋白酶和脂肪酶走出实验室,被广泛用于洗涤剂中。但是，由于蛋白质结构功能关系的复杂性,以单点突变为基础的蛋白质有理设计的成功率相当低,1980年代末期,人们开始逐渐转向大规模点突变技术,乃至后来产生了定向进化这一革命性的技术［3］。随着生物技术第3次浪潮——工业生物催化的来临和生物催化剂改造新技术的不断涌现,预计工业界对生物催化剂的需求和我们对酶的改造能力和改造速度都会有一个大的飞跃。

311分子生物学基本知识

（1） 中心法则DNA双螺旋结构的提出者之一Crick在1957年把分子生物学中的主要关系概括为一项中心教条,后来被证实并补充成为中心法则（图31）。

DNA是遗传信息携带者,它在一定条件下可以准确复制。遗传信息只能通过最终的蛋白质产物体现，图31中心法则示意图为此要先把信息转录到信使RNA,核糖体再根据信使RNA上的信息制造肽链。新生的肽链要折叠成特定的三维构型,才具有生物活性,在生命过程中发挥功能。

（2） 蛋白质的折叠Anfinsen的实验证明蛋白质折叠所需信息完全包含在氨基酸排列成的一维链中。氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构;二级结构是由氢键维系的α螺旋和β片层;三级结构是完全折叠好的蛋白质;四级结构是多个蛋白质亚基组成的蛋白质复合物的结构。

目前,X射线晶体衍射分析和核磁共振是测定三级结构的主要手段。蛋白质结构数据库(如PDB)在1999年底收录的具有详细三维原子坐标的蛋白质已超过一万种,但仍远远落后于核酸数据库。因此,蛋白质结构和功能预测是生物信息学的重要任务。

近年来人们注意到,在二级结构和三级结构之间,由α螺旋和β片层组装成的紧凑折叠单元的种类极为有限,很可能不超过1000种。另一方面,蛋白质序列中，在演化过程中最保守的单元称为结构域。结构域和折叠单元有一定对应关系,可以相对独立地进行折叠,并有疏水核心。在比结构域更小的层次上,序列上有一定相似性的区域称为模体(Motif)。

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